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Des chercheurs de l’Institut Paul Scherrer PSI ont réussi une première: réaliser des prises de vue d’une pompe à sodium en action, plus précisément d’une pompe à sodium de cellules bactériennes contrôlée par la lumière. Ces éléments de connaissance sont prometteurs pour le développement de nouvelles méthodes dans le domaine de la neurobiologie. Pour leurs analyses, les chercheurs ont utilisé le nouveau laser à rayons X à électrons libres SwissFEL.

Des chercheurs de l’Institut Paul Scherrer PSI ont, en collaboration avec des collègues de la firme pharmaceutique F. Hoffmann-La Roche SA, franchi un pas important dans le développement d’une substance active contre la formation des métastases de certaines tumeurs cancéreuses. Grâce à la Source de Lumière Synchrotron Suisse SLS, ils ont déchiffré la structure d’un récepteur qui joue un rôle essentiel dans la migration des cellules cancéreuses.

Des chercheurs de l’Institut Paul Scherrer PSI ont filmé une machine moléculaire en mouvement grâce à la Source de Lumière Suisse SLS, et ainsi révélé comment fonctionne la production d’énergie au niveau des cellules membranaires. Ils ont développé à cet effet une nouvelle méthode qui pourrait permettre des succès inédits dans l’analyse des processus cellulaires.

Des chercheurs de l’Institut Paul Scherrer PSI ont identifié une importante partie du cycle qui régule le montage et le démontage du cytosquelette en observant des ciseaux moléculaires au travail à l’aide de la Source de Lumière Suisse SLS.

Des chercheurs de l’Institut Paul Scherrer PSI ont élucidé un composant important d’une voie de signalisation qui transmet certaines informations à travers la membrane cellulaire vers l’intérieur de la cellule. Cette voie de signalisation existe chez tous les mammifères et joue un rôle important, entre autres, dans la régulation du rythme cardiaque. Ces nouvelles connaissances pourraient déboucher sur de nouveaux traitements.

Une équipe de chercheurs de l'Institut Paul Scherrer PSI a enregistré, à l'aide d'un laser à rayons X, l'un des processus les plus rapides en biologie. Le film moléculaire ainsi réalisé révèle la manière dont le capteur de lumière rétinal est activé dans une molécule de protéine. Des réactions de ce type interviennent dans de nombreux organismes. Ce film montre pour la première fois comment une protéine pilote de manière efficace la réaction du capteur de lumière intégré en son sein.

Les protéines sont des composants indispensables à la vie. Elles jouent un rôle décisif dans de nombreux processus biologiques. Des chercheurs ont maintenant réussi à montrer comment étudier les processus ultrarapides au cours desquels les protéines effectuent leur travail, en utilisant un laser à rayons X à électrons libres comme le SwissFEL à l’Institut Paul Scherrer PSI. Les lasers à rayons X à électrons libres produisent des impulsions extrêmement brèves et intenses de lumière de type rayons X. Dans le monde, seules deux installations de ce type sont actuellement en service. Les résultats ont été publiés aujourd’hui dans la revue scientifique Nature Communications.

Nouvel éclairage sur le mode de fonctionnement d’importants récepteurs, cibles de nombreux médicamentsCertains médicaments agissent sur des récepteurs situés au niveau de la membrane des cellules de notre organisme, autrement dit de leur enveloppe extérieure. L’adrénorécepteur béta-1, notamment responsable des palpitations cardiaques est l’un d’eux. La manière dont il transmet les signaux jusqu’à l’intérieur de la cellule a pu être élucidée ce qui devrait permettre de nettement mieux comprendre les mécanismes d’action de nombreux médicaments.

Une nouvelle étude révèle des détails inédits sur la manière dont les cellules des êtres vivants traitent les stimuli. Les protéines G sont au centre de ce processus : elles contribuent à transmettre vers l'intérieur de la cellule les stimuli qui atteignent cette dernière depuis l'extérieur. Cette étude est la première à dévoiler quelle est la partie des protéines G qui s'avère déterminante pour leur fonctionnement. Tels sont les résultats que rapportent des chercheurs de l'Institut Paul Scherrer (PSI), de l'EPF Zurich, de l'entreprises pharmaceutique Roche et du MRC Laboratory of Molecular Biology (Angleterre) dans la dernière édition du magazine spécialisé Nature Structural and Molecular Biology.

Le botox est un poison extrêmement dangereux, qui provoque des paralysies. En usage cosmétique, il est employé pour supprimer les rides, et en médecine pour traiter les migraines ou corriger le strabisme, par exemple. Une équipe de recherche vient de déterminer la façon dont la molécule de toxine se lie à la cellule nerveuse, bloquant ainsi son activité. Ces résultats pourraient s’avérer utiles pour le développement de meilleurs médicaments, avec lesquels le risque de surdosage serait moins important qu’aujourd’hui.

Dans notre organisme, de nombreux processus tels que la vue, l’odorat ou le goût, sont exécutés par une importante famille de détecteurs : situés à la surface des cellules, ces derniers sont appelés récepteurs couplés aux protéines G (RCPG). Des chercheurs ont à présent comparé les structures spatiales connues à ce jour de RCPG, et découvert un réseau stabilisateur de fines contrefiches, qui caractérise l’architecture de l’ensemble de la famille des RCPG. La connaissance de ces particularités structurelles, conservées au fil de l’évolution, est susceptible de revêtir une utilité considérable pour le développement de nouveaux médicaments.

Les médicaments employés contre le cancer dans le cadre des chimiothérapies empêchent les cellules de se diviser. Les cellules des tumeurs en cours de croissance se divisant plus souvent que les autres, ces cellules tumorales sont particulièrement endommagées. Les chercheurs de l'Institut Paul Scherrer et de l'ETH de Zurich ont désormais déterminé le fonctionnement exact d'une classe de ces médicaments. Les informations obtenues sont si précises qu'il est désormais possible de développer de manière ciblée des médicaments encore mieux adaptés à leurs tâches.